Des chercheurs dirigés par l'Université des sciences de Tokyo ont identifié une enzyme révolutionnaire qui promet de révolutionner la gestion des maladies des plantes. Cette découverte pourrait conduire à la création de pesticides antibactériens non stérilisants, limitant ainsi les ravages causés par les agents pathogènes Xanthomonas sur des cultures cruciales comme le riz, le blé et les tomates.
Dans le cadre d'une avancée majeure pour l'agriculture, une équipe de chercheurs dirigée par l'Université des sciences de Tokyo a identifié une enzyme qui pourrait révolutionner la manière dont les maladies des plantes sont gérées. L'enzyme, nommée XccOpgD, pourrait conduire au développement de nouveaux pesticides antibactériens ciblant spécifiquement les agents pathogènes provoquant des ravages généralisés sans favoriser la résistance aux médicaments.
Les résultats, publiés dans le Journal of the American Chemical Society, proviennent d'une étude dirigé par Masahiro Nakajima, professeur agrégé à l'Université des sciences de Tokyo. L'équipe de recherche comprend Sei Motouchi, doctorant de l'Université des sciences de Tokyo, Hiroyuki Nakai, professeur agrégé à l'Université de Niigata, et Shiro Komba, chercheur principal de l'Institut de recherche alimentaire de l'Organisation nationale de recherche sur l'agriculture et l'alimentation NARO).
Les maladies des plantes, en particulier celles causées par la célèbre espèce Xanthomonas, présentent de graves défis pour la productivité agricole. Ces agents pathogènes affectent des cultures essentielles, telles que le riz, le blé et les tomates, réduisant considérablement les rendements et causant d'importantes pertes économiques à l'échelle mondiale.
Des recherches antérieures ont indiqué que les agents pathogènes de Xanthomonas utilisent un composé cyclique, le β-1,6-glucohexadécaose α-1,2-cyclisé (CβG16α), pour supprimer les mécanismes de défense des plantes. L'équipe de recherche a maintenant identifié une enzyme glycoside hydrolase, XccOpgD, dans la souche pv campestris de X. campestris responsable de la biosynthèse du CβG16α.
« Les structures des glycanes sont complexes et multiformes et remplissent divers rôles cruciaux dans la nature et les organismes. Les enzymes synthétisent et dégradent les glycanes, présentant diverses structures et fonctions qui correspondent à la diversité des glycanes. Cependant, notre compréhension de ces enzymes est encore limitée, ce qui conduit à la recherche de nouvelles enzymes dotées de nouveaux potentiels variés », a déclaré Nakajima dans un communiqué. communiqué de presse.
Utilisant une analyse biochimique avancée et une cristallographie aux rayons X, l’équipe a élucidé le mécanisme catalytique et la spécificité du substrat de XccOpgD, le révélant comme faisant partie de la famille des enzymes GH186. Cette famille joue un rôle clé dans la régulation des composants de la paroi cellulaire bactérienne. Notamment, XccOpgD fonctionne grâce à un mécanisme enzymatique sans précédent appelé transglycosylation inversant les anomères.
« Les réactions des enzymes GH typiques sont classées en quatre types par combinaison de rétention ou d'inversion et de réaction avec l'eau (hydrolyse) ou le sucre (transglycosylation) en théorie. Cependant, une classification manque d'une manière ou d'une autre dans une longue histoire de recherches sur les enzymes associées aux glucides et nous avons découvert la classification manquante », a ajouté Nakajima. « Cette percée a été rendue possible par un environnement structurel unique, ouvrant de nouvelles possibilités pour la glycosylation enzymatique. »
Le composé cyclique CβG16α a été identifié par résonance magnétique nucléaire et les résidus cruciaux de liaison au substrat ont été identifiés grâce à l'analyse structurelle du complexe de Michaelis. XccOpgD facilite un mécanisme de transglycosylation d'inversion des anomères, avec des rôles catalytiques clés joués par les résidus D379 et D291.
Cette découverte recèle un immense potentiel pour développer des pesticides antibactériens ciblés.
« Nous attendons à l’avenir un concept de pesticide ciblant cet homologue d’enzyme. Contrairement aux fongicides qui favorisent l’émergence de bactéries résistantes aux médicaments dans le sol, cibler cette enzyme pourrait potentiellement inhiber la pathogénicité sans provoquer de stérilisation », a ajouté Nakajima. « Les homologues enzymatiques identifiés dans cette étude pourraient servir de cibles médicamenteuses prometteuses basées sur la structure, offrant une solution potentielle au problème des bactéries résistantes aux médicaments. »
Cette avancée promet une résilience agricole accrue, une sécurité alimentaire améliorée et des impacts environnementaux atténués liés aux pesticides conventionnels. Alors que les chercheurs continuent d’explorer les applications potentielles de XccOpgD, ces progrès pourraient ouvrir la voie à des solutions durables aux défis agricoles mondiaux, bénéficiant aux agriculteurs et aux écosystèmes du monde entier.